一、基本信息英文全称Amyloid β-protein (1-40)中文全称β 淀粉样蛋白 1-40人源 Aβ40三字母序列Asp-Ala-Glu-Phe-Arg-His-Asp-Ser-Gly-Tyr-Glu-Val-His-His-Gln-Lys-Leu-Val-Phe-Phe-Ala-Glu-Asp-Val-Gly-Ser-Asn-Lys-Gly-Ala-Ile-Ile-Gly-Leu-Met-Val-Gly-Gly-Val-Val单字母序列DAEFRHDSGYEVHHQKLVFFAEDVGSNKGAIIGLMVGGVV氨基酸总数40 aa分子式C194H295N53O58S分子量4329.87结构修饰游离末端线性肽 H-DAEFRHDSGYEVHHQKLVFFAEDVGSNKGAIIGLMVGGVV-OH无乙酰化、酰胺化、二硫键、环化、荧光标记等修饰结构式二、理化性质紫外定量含 Tyr、多个 Phe280 nm 紫外吸收强可分光光度法定量Tyr 光敏全程避光操作。氧化敏感性序列 C 端含 Met 残基易氧化生成 Met 亚砜氧化后聚集速率、细胞毒性显著下降干粉密封隔氧保存水溶液现配现用减少空气接触。电荷特性pH7.4酸性残基Asp、Glu碱性残基Arg、His、Lys整体弱负电适配 pH 6.8–7.4 无菌 PBS、细胞培养液。溶解性与聚集特征N 端亲水LVFF、IIGLM 为疏水聚集核心整体疏水性弱于 Aβ42。纯水溶解性差标准预处理方式HFIP 溶解干粉消除预制寡聚挥干 HFIP 后用少量 DMSO 制备母液再稀释至缓冲液室温高浓度放置会缓慢自组装纤维化但聚集速度显著慢于 Aβ42。空间构象单体为无规卷曲孵育后疏水区域折叠形成 β 折叠片组装寡聚体与淀粉样原纤维缺少 Aβ42 末端 Ile-Ala 两个疏水氨基酸纤维稳定性、神经毒性更低。三、生物学背景Aβ40 是 APP 酶切产生的主要亚型在人脑内表达量远高于 Aβ42但聚集能力、神经毒性弱于 Aβ42。生理状态下参与脑血管稳态调节病理条件下参与脑淀粉样血管病变老年斑中 Aβ40 与 Aβ42 共存。常与 Aβ42 配对对照用于研究 C 端氨基酸对 Aβ 聚集、毒性的调控机制。四、生物学功能缓慢自组装形成淀粉样寡聚体与纤维聚集动力学显著慢于 Aβ42低至中等程度神经元毒性突触损伤效应弱于 Aβ42参与脑血管淀粉样沉积是脑淀粉样血管病关键多肽作为对照肽区分 Aβ40/Aβ42 理化、生物学差异。五、科研应用阿尔茨海默病淀粉样纤维化动力学对照实验Aβ40 VS Aβ42脑淀粉样血管病变体外模型构建抗 Aβ 聚集药物筛选对比两种全长 Aβ 亚型作用效果Aβ C 端疏水残基构效关系研究神经元毒性、小胶质炎症平行对照实验。六、溶解与储存规范预处理干粉使用 HFIP 充分溶解分装冻干彻底去除预制聚集保障实验重复性母液配制HFIP 挥发后少量 DMSO 溶解再稀释入无菌 pH7.2 PBS禁止直接纯水溶解冻干粉避光密封分装短期 - 20 ℃长期 - 80 ℃储存工作液严禁反复冻融2~8 ℃避光 3 天内用完聚集实验现配单体即刻孵育禁忌避免氧化剂、强光防止 Met 氧化与 Tyr 光降解。